DOSSIER

Introduction
Le Prion
1. A l'origine
2. La PrP-res
La conséquence
1. Les maladies
2. La transmission
La cause
1. Les farines
2. Les interdictions
L'environnement
1. Alertes, rapports
2. Articles et futur
Conclusion
Projets français
Bibliographie

par Philippe CORREC

Le Prion

1. A l'origine

La plus ancienne description d'une maladie à prions remonte à 1732 avec la tremblante du mouton ou scrapie. Son caractère transmissible ne fut démontré que deux siècles plus tard, en 1936. Chez l'homme, la maladie de Creutzfeldt-Jacob fut identifiée en 1920, mais son rapprochement avec la maladie du mouton ne fut évoquée qu'à la fin des années 1950. D'autres maladies neurologiques voisines plus rares sont aussi connues comme le syndrome de Gerstmann-Straussler-Scheinker et le Kuru.

Dès 1936, deux vétérinaires français (Jean CUILLE et Paul Louis CHELLE) démontrent le caractère non conventionnel de l'agent responsable de ces maladies, particulièrement résistant aux méthodes de stérilisation couramment utilisées et présent dans la moelle épinière des moutons atteints. Ils démontrent que cette maladie est transmissible entre animaux de la même espèce mais aussi à d'autres comme la chèvre. En 1961, CHANDLER réussit à transmettre la tremblante à la souris et 1966, Carleton GAJDUSEK et son équipe transmettent expérimentalement "le Kuru" à des singes puis la maladie de Creutzfeldt-Jacob en 1968.

En 1982, l'américain Stanley Prusiner, émet l'hypothèse que l'agent transmissible à l'origine de ces maladies est une simple protéine, qui constitue les dépôts fibreux retrouvés dans les cerveaux atteints. C'est lui qui la baptise en 1985 sous le nom de prion (en anglais, protineaceous infectious particle), cet agent infectieux d'un genre nouveau qui mettrai en jeu une protéine ordinaire de l'organisme, la PrP qui a subit un changement de conformation. Il obtient pour ses travaux un prix Nobel en 1997.

Depuis on sait que cette protéine est une syaloglycoprotéine de 35kDa, comprenant deux sites de glycosylation-N et qui peut se présenter sous trois glycoformes. Elle est codée par un gène unique, située chez l'homme sur le chromosome 20. Sa fonction depuis Septembre 2000 a été évoquée par une équipe de l'Institut Pasteur et de l'hôpital Lariboisière : la protéine du prion interviendrait de façon subtile et complexe dans une voie de signalisation permettant le maintien et la régulation des fonctions des neurones.