DOSSIER

LE PRION, LES FARINES ANIMALES ET L'ENVIRONNEMENT






Introduction
Le Prion
1. A l'origine
2. La PrP-res
Les conséquences
1. Les maladies
2. La transmission
La cause
1. Les farines
2. Les interdictions
L'environnement
1. Alertes, rapports
2. Articles et futur

Conclusion
Projets français
Bibliographie

par Philippe CORREC

L'environnement.

3. Les articles scientifiques

Peu de scientifiques ont étudié l'effet du prion sur l'environnement. Mais leur résultats donnent à réfléchir :

Brown P et Gajdusek DC, montrent en 1991 que la TSE est toujours infectieuse après avoir séjournée 3 ans sous terre.
(Survival of scrapie virus after 3 years' interment. Lancet 1991 Feb 2;337(8736):269-70)

Gale P et al. ont émis l'hypothèse que l'eau bue provenant d'un aquifère contaminé par un effluent d'une société d'équarrissage a un risque identique à celui de manger un os de bœuf. Mais la différence est que le mangeur d'os à moelle pourra ingérer une haute dose approchant l'ID50 en une seule fois alors que le buveur d'eau ne sera jamais exposé à de hautes doses ; mais il a été montré qu'un nombre minimum de prions est nécessaire pour initier l'infection.

Prost et al. ont réussi a montré que la mouche, Sacrophaga carnaria, pouvait héberger l'agent de la TSE expérimentalement.

Van der Riest s'interroge en Février 2000 sur la possibilité de transmissibilité d'entités infectieuses des plantes aux hommes, incluant les prions.

Gibbs et Bolis ont identifié des protéines pouvant être proches de l'isoforme normal du prion dans le cerveau de poissons, les saumons. La même observation peut être faite dans le cerveau de la Drosophile.

4. Aujourd'hui et Demain

La persistance dans l'environnement de l'agent pathogène n'a pas été formellement établie à ce jour. Toutes fois, le fait d'entreposer en plein air ou sur un sol non protégé ou si près d'un cours d'eau a pu peut être infecter une partie de la faune sauvage (oiseaux, renards, ...), de la flore, des eaux souterraines, des ruisseaux et leurs faunes ?

Aujourd'hui les tests du marché (Prionics, Enfer et Biorad) ne détectent le prion que chez des animaux morts et en phase finale de la maladie. A quand la détection chez l'homme ? Peut être la biologie moléculaire pourra, grâce à l'étude de certains gènes (comme celui mis en évidence par Michael Clinton en Mars 2001), détecter les phases silencieuses de la maladie.

Il faudrait peut être aussi penser à d'autres méthodes pour "détruire le prion" des farines animales comme la thermolyse qui est un traitement thermique des déchets en absence d'air qui permet une dissociation thermique des molécules organiques et non d'une combustion. C'est un prétraitement des déchets propres et économique. Une société américaine vient aussi d'annoncer une méthode pour détruire à 100% le prion : Scientific Utilization peut détruire complètement l'agent de la vache folle.

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